A1 5.588 -11.194 -26.494 GLY A2 2.657 -10.601 -24.156 ILE A3 0.145 -10.632 -27.017 VAL A4 1.236 -14.082 -28.18 GLU A5 1.148 -15.393 -24.595 GLN A6 -1.99 -13.691 -23.262 CYS A7 -4.151 -12.731 -26.225 CYS A8 -3.667 -15.33 -28.953 THR A9 -3.248 -17.992 -26.253 SER A10 -4.472 -18.244 -22.646 ILE A11 -2.844 -15.869 -20.167 CYS A12 -1.592 -16.669 -16.649 SER A13 -0.658 -14.704 -13.525 LEU A14 2.955 -15.881 -13.894 TYR A15 3.098 -14.293 -17.344 GLN A16 1.384 -11.051 -16.321 LEU A17 3.731 -10.422 -13.404 GLU A18 6.742 -10.634 -15.717 ASN A19 5.492 -7.308 -17.07 TYR A20 5.074 -5.493 -13.765 CYS A21 7.824 -3.004 -12.955 ASN A22 -9.735 -13.452 -13.869 PHE A23 -6.327 -13.626 -15.583 VAL A24 -6.631 -17.172 -16.925 ASN A25 -8.249 -16.416 -20.275 GLN A26 -7.637 -14.663 -23.594 HIS A27 -6.876 -11.025 -22.773 LEU A28 -6.542 -8.71 -25.761 CYS A29 -6.213 -4.973 -26.279 GLY A30 -7.731 -2.785 -23.57 SER A31 -8.751 -5.985 -21.738 HIS A32 -5.062 -6.965 -21.41 LEU A33 -3.987 -3.457 -20.383 VAL A34 -6.717 -3.516 -17.704 GLU A35 -5.5 -6.882 -16.38 ALA A36 -1.922 -5.563 -16.081 LEU A37 -3.244 -2.477 -14.289 TYR A38 -5.172 -4.553 -11.747 LEU A39 -2.443 -7.13 -11.153 VAL A40 0.632 -4.866 -11.0 CYS A41 -0.882 -2.106 -8.883 GLY A42 1.486 0.598 -7.622 GLU A43 4.352 -1.286 -9.26 ARG A44 3.106 -0.214 -12.659 GLY A45 3.933 -2.206 -15.771 PHE A46 5.135 -2.062 -19.317 PHE A47 2.976 -2.927 -22.312 TYR A48 4.91 -3.967 -25.437 THR A49 2.428 -5.319 -28.067 PRO A50 4.955 -5.773 -30.859 LYS