A1	-4.495	-7.112	7.633	MET
A2	-5.719	-8.38	4.266	ASN
A3	-8.797	-6.905	2.443	LYS
A4	-11.273	-9.121	4.419	THR
A5	-9.739	-8.107	7.795	GLU
A6	-9.938	-4.432	6.643	LEU
A7	-13.65	-4.82	5.625	ILE
A8	-14.416	-6.377	9.05	ASP
A9	-12.594	-3.483	10.82	GLY
A10	-14.488	-0.859	8.727	VAL
A11	-17.85	-2.648	9.248	ALA
A12	-17.306	-2.637	13.045	ALA
A13	-15.938	0.962	13.23	ALA
A14	-18.53	2.546	10.857	ALA
A15	-21.576	0.476	12.069	ASN
A16	-21.986	-0.92	8.512	LEU
A17	-22.961	-4.402	7.372	SER
A18	-19.972	-6.403	5.994	LYS
A19	-21.61	-6.026	2.526	VAL
A20	-21.821	-2.194	2.812	GLU
A21	-18.246	-1.967	4.188	ALA
A22	-17.059	-4.223	1.299	GLY
A23	-18.802	-1.973	-1.285	ARG
A24	-17.372	1.175	0.388	ALA
A25	-13.763	-0.175	0.337	ILE
A26	-14.203	-1.25	-3.325	ASP
A27	-15.597	2.2	-4.242	ALA
A28	-12.622	4.0	-2.543	VAL
A29	-10.086	1.78	-4.403	VAL
A30	-11.916	2.305	-7.737	ASN
A31	-12.229	6.138	-7.372	GLU
A32	-8.501	6.408	-6.428	ILE
A33	-7.621	4.155	-9.424	THR
A34	-9.666	6.198	-11.955	GLU
A35	-8.312	9.544	-10.61	ALA
A36	-4.726	8.166	-10.928	LEU
A37	-5.428	6.925	-14.524	LYS
A38	-6.474	10.502	-15.445	GLU
A39	-3.14	11.739	-13.945	GLY
A40	-4.923	13.404	-11.0	ASP
A41	-3.897	13.325	-7.34	SER
A42	-6.159	12.106	-4.504	VAL
A43	-5.498	13.735	-1.105	THR
A44	-6.992	12.127	2.011	LEU
A45	-6.512	14.709	4.821	VAL
A46	-4.946	12.988	7.867	GLY
A47	-3.72	9.99	5.763	PHE
A48	-1.755	11.126	2.664	GLY
A49	-1.738	11.811	-1.094	THR
A50	-1.97	9.344	-3.986	PHE
A51	-0.397	10.687	-7.209	GLN
A52	1.156	9.591	-10.513	VAL
A53	4.934	10.056	-10.865	ARG
A54	6.277	10.352	-14.387	GLN
A55	9.525	8.421	-14.943	ARG
A56	11.526	9.644	-17.913	ALA
A57	13.023	7.215	-20.407	GLU
A58	16.449	6.078	-19.12	ARG
A59	19.321	3.691	-19.9	PRO
A60	19.074	0.355	-18.043	GLY
A61	20.669	-3.114	-18.282	ARG
A62	19.112	-6.502	-18.939	ASN
A63	19.589	-8.345	-15.566	PRO
A64	20.197	-11.672	-17.465	LYS
A65	22.6	-10.581	-20.3	THR
A66	24.085	-7.278	-18.982	GLY
A67	23.26	-5.636	-22.366	GLU
A68	22.179	-1.938	-22.427	PRO
A69	18.372	-1.515	-22.729	ILE
A70	16.239	1.642	-22.939	MET
A71	13.645	1.666	-20.134	ILE
A72	10.688	3.506	-21.707	ALA
A73	9.02	6.429	-19.922	ALA
A74	6.376	5.239	-17.408	SER
A75	3.613	6.525	-15.129	ASN
A76	3.99	5.052	-11.638	ASN
A77	1.392	5.357	-8.826	PRO
A78	2.989	6.849	-5.681	SER
A79	1.699	7.332	-2.128	PHE
A80	2.929	10.273	0.014	LYS
A81	2.15	9.627	3.732	PRO
A82	0.694	12.695	5.507	GLY
A83	1.962	14.079	8.861	LYS
A84	-0.774	12.374	10.952	ALA
A85	-0.015	8.91	9.418	LEU
A86	3.783	9.422	9.879	LYS
A87	3.289	10.575	13.492	ASP
A88	0.851	7.687	14.334	ALA
A89	3.441	5.121	13.033	VAL
A90	6.419	6.8	14.822	LYS
A91	4.564	6.909	18.196	SER
A92	4.255	3.072	18.061	SER
A93	8.073	2.881	18.624	ALA
A94	8.491	3.747	22.377	GLY