A1 5.782 -11.112 -26.088 GLY A2 2.659 -10.424 -24.064 ILE A3 0.214 -10.521 -26.968 VAL A4 1.322 -13.912 -27.976 GLU A5 1.232 -15.285 -24.49 GLN A6 -1.978 -13.665 -23.247 CYS A7 -4.174 -12.735 -26.23 CYS A8 -3.596 -15.367 -28.933 THR A9 -3.037 -17.978 -26.227 SER A10 -4.486 -18.146 -22.711 ILE A11 -2.917 -15.758 -20.193 CYS A12 -1.632 -16.583 -16.684 SER A13 -0.805 -14.63 -13.536 LEU A14 2.866 -15.643 -13.932 TYR A15 2.983 -14.148 -17.422 GLN A16 1.273 -10.915 -16.413 LEU A17 3.632 -10.44 -13.491 GLU A18 6.57 -10.768 -15.876 ASN A19 5.562 -7.326 -17.143 TYR A20 5.145 -5.528 -13.797 CYS A21 7.706 -2.85 -12.947 GLY A22 -9.729 -13.503 -13.798 PHE A23 -6.35 -13.752 -15.558 VAL A24 -6.659 -17.282 -16.958 ASN A25 -8.367 -16.374 -20.233 GLN A26 -7.572 -14.755 -23.564 HIS A27 -6.971 -11.08 -22.755 LEU A28 -6.719 -8.773 -25.778 CYS A29 -6.382 -5.067 -26.379 GLY A30 -7.661 -2.855 -23.636 SER A31 -8.67 -6.008 -21.684 HIS A32 -4.989 -7.013 -21.383 LEU A33 -3.916 -3.565 -20.281 VAL A34 -6.685 -3.507 -17.646 GLU A35 -5.457 -6.861 -16.318 ALA A36 -1.878 -5.586 -16.038 LEU A37 -3.157 -2.485 -14.283 TYR A38 -5.114 -4.519 -11.719 LEU A39 -2.44 -7.159 -11.107 VAL A40 0.61 -4.939 -11.031 CYS A41 -0.866 -2.156 -8.932 GLY A42 1.7 0.26 -7.568 GLU A43 4.519 -1.656 -9.285 ARG A44 3.306 -0.351 -12.62 GLY A45 3.909 -2.292 -15.828 PHE A46 5.163 -2.176 -19.377 PHE A47 2.906 -3.001 -22.335 TYR A48 4.902 -3.872 -25.474 THR A49 2.611 -5.49 -28.067 PRO A50 5.4 -5.667 -30.717 LYS