A1 5.763 -11.298 -26.365 GLY A2 2.778 -10.571 -24.118 ILE A3 0.241 -10.661 -26.965 VAL A4 1.419 -14.127 -27.98 GLU A5 1.277 -15.433 -24.395 GLN A6 -1.903 -13.693 -23.186 CYS A7 -4.0 -12.705 -26.195 CYS A8 -3.501 -15.367 -28.877 THR A9 -3.072 -18.022 -26.178 SER A10 -4.476 -18.235 -22.635 ILE A11 -2.911 -15.822 -20.161 CYS A12 -1.753 -16.636 -16.619 SER A13 -0.815 -14.663 -13.493 LEU A14 2.734 -16.036 -13.737 TYR A15 3.151 -14.461 -17.184 GLN A16 1.374 -11.187 -16.367 LEU A17 3.733 -10.484 -13.453 GLU A18 6.673 -10.758 -15.865 ASN A19 5.464 -7.393 -17.171 TYR A20 5.114 -5.509 -13.882 CYS A21 7.912 -3.077 -13.014 ASN A22 -10.27 -12.485 -14.933 PHE A23 -6.631 -13.531 -15.557 VAL A24 -6.946 -17.052 -16.99 ASN A25 -8.411 -16.354 -20.407 GLN A26 -7.55 -14.667 -23.704 HIS A27 -6.819 -11.03 -22.877 LEU A28 -6.378 -8.605 -25.766 CYS A29 -6.203 -4.84 -26.184 GLY A30 -7.794 -2.789 -23.417 SER A31 -8.764 -6.061 -21.704 HIS A32 -5.09 -7.046 -21.395 LEU A33 -4.064 -3.531 -20.319 VAL A34 -6.735 -3.607 -17.584 GLU A35 -5.468 -6.956 -16.259 ALA A36 -1.878 -5.647 -16.004 LEU A37 -3.173 -2.544 -14.198 TYR A38 -5.058 -4.618 -11.598 LEU A39 -2.318 -7.222 -11.11 VAL A40 0.746 -4.948 -11.017 CYS A41 -0.866 -2.243 -8.893 GLY A42 1.523 0.403 -7.557 GLU A43 4.456 -1.334 -9.225 ARG A44 3.2 -0.27 -12.631 GLY A45 3.92 -2.184 -15.83 PHE A46 5.031 -1.99 -19.428 PHE A47 2.892 -2.89 -22.438 TYR A48 4.736 -3.752 -25.64 THR A49 2.458 -5.2 -28.394 PRO A50 5.359 -5.487 -30.848 LYS